Strukturna organizacija razine proteina molekula: sekundarne strukture proteina

Osnova strukture proteina i proteids polipeptidnog lanca i proteinske molekule može se sastojati od jedne, dvije ili više krugova. Ipak, fizička, biološka i kemijska svojstva biopolimera su uzrokovane ne samo opću kemijsku strukturu koja može biti „besmislena”, ali i drugim razinama organizacije molekula proteina.

Primarna struktura proteina određena je kvalitativno i kvantitativno aminokiselina. Peptidne veze su temelj primarne strukture. Po prvi put ove hipoteza sugerira u 1888. A. Ya. Danilevsky, a kasnije su njegove sumnje su potvrđene sintezi peptida, koji se provodi od strane E. Fischer. Struktura molekula proteina detaljno istraživana A. Ya. Danilevskim i E. Fischer. Prema ovoj teoriji, proteinske molekule sastoje od velikog broja aminokiselinskih ostataka koji su povezani peptidnom vezom. Protein molekula može imati jedan ili više polipeptidnih lanaca.

Kada su primarne strukture proteina korištene za ispitivanje kemijskih sredstava i proteolitičkih enzima. Tako, koristeći metodu Edman je vrlo pogodan za identifikaciju terminalnih aminokiselina.

Sekundarna struktura proteina pokazuje prostorni konfiguraciju molekule proteina. Su sljedeće vrste sekundarne strukture: alfa-heliks, beta-spiralni kolagen spirale. Znanstvenici su otkrili da je većina karakteristika alfa-uzvojnice strukture peptida.

Sekundarna struktura proteina stabilizirana pomoću vodikovih veza. Potonji pojaviti između atoma vodika vezan na atom dušika elektronegativna jedne peptidne veze, i atom karbonil kisika iz četvrtog jednog od njegovih amino kiselina, koji su usmjereni uzduž spirale. Energetski izračuni pokazuju da je polimerizacija tih aminokiselina je učinkovitiji u pravu alfa-heliks, koji je prisutan u prirodnim proteinima.

Sekundarna struktura proteina: beta-slojne strukture

Polipeptidna lanca u beta-nabora su potpuno izvučeni. Beta-nabori nastaju interakcije dvaju peptidnih veza. Ova struktura je karakteristična vlaknasti proteini (keratin, fibroin i slično). Posebno, beta-keratin karakteriziran paralelnim rasporedom polipeptidne lance koji se dalje stabilizira međulančanih disulfidnih veza. Svileni fibroin susjednim polipeptidni lanci su antiparalelni.

Sekundarna struktura proteina: kolagen helix

Formiranje sastoji od tri spiralized tropokolagen lanca, koja ima oblik šipke. Spiralized lanca rotor i formiraju superhelix. Spirala stabilizira vodikovim vezama između vodika peptida nastao ostatak amino aminokiselina u jednom lancu i kisik karbonilne skupine aminokiselinskog ostatka drugog lanca. Predstavljena struktura kolagena daje veliku čvrstoću i elastičnost.

Tercijarna struktura proteina

Većina proteina u prirodnom stanju vrlo kompaktna konstrukcija, koja je određena na oblik, veličinu i polarnosti aminokiselinskih ostataka, i amino kiselinske sekvence.

Značajan utjecaj na tvorbu nativnog konformacije proteina, ili tercijarne strukture su hidrofobne i ionske interakcije, vodikove veze, itd .. Pod djelovanje tih sila postiže termodinamički svrhovitu konformacija molekule proteina i njegovu stabilizaciju.

Kvaterna Struktura

Ovakva struktura molekule je rezultat udruživanja nekoliko podjedinica u jednu molekulu kompleksa. Sastav svake podjedinice uključuje primarne, sekundarne i tercijarne strukture.