Proteini: Struktura i funkcija proteina

Proteini su organske supstance. Ovi makromolekularni spojevi karakterizirani specifičnim sastavom i hidrolizom raspadaju na amino kiseline. Proteinske molekule mogu biti raznih oblika, mnogi od njih se sastoji od nekoliko polipeptidni lanac. Informacija o strukturi proteina koji je kodiran na DNA, a postupak sinteze proteina molekula naziva prevođenje.

Kemijski sastav proteina

Prosječni protein sadrži:

• 52% ugljika;
• 7% vodik;
• 12% dušika;
• 21% kisika;
• 3% sumpora.

Proteinske molekule - su polimeri. Da bi se razumjelo strukturu, morate znati što čini njihove monomera - aminokiseline.

aminokiseline

Oni se mogu podijeliti u dvije kategorije: stalno javlja, a ponekad susreću. Bivši daje 18 proteina monomera amid i 2: asparaginska kiselina i glutaminska kiselina. Ponekad postoje samo tri kiseline.

Te kiseline mogu se svrstati u različite načine: prirodu bočnih lanaca ili na teret im radikala, i oni se mogu podijeliti prema broju skupina, CN i COOH.

Primarna struktura proteina

Redoslijed aminokiselina u proteinskom lancu određuje svoje naknadne razinama organizacije, značajke i funkcije. Glavni oblik komunikacije između monomera je peptid. Koji nastaje uklanjanjem vodika iz jednog aminoksloty i OH skupinom drugog.

Prvi stupanj organizacije molekula proteina - slijed aminokiselina u njemu, samo lanac, koji određuje strukturu proteinske molekule. Sastoji se od „kostura” ima redovite strukturu. Ovo ponoviti slijed -NH-CH-CO-. Neki sporedni lanci aminokiselina prikazani su radikali (R), njihova svojstva određuju sastav strukture proteina.

Čak i ako se ista molekularna struktura proteina, mogu se razlikovati za samo nekretnine koje imaju drugačiji slijed monomera u lancu. Redoslijed aminokiselina u proteinu određuje gena i proteina određuje određene biološke funkcije. Slijed monomera u molekulama odgovornim za istu funkciju, često u neposrednoj blizini u različitim vrstama. Takve molekule - iste ili slične organizirati i obavljati u različitim vrstama organizama, iste funkcije - homolognih proteina. Struktura, svojstva i funkcije budućih molekula su položeni u fazi sinteze lancima aminokiselina.

Neke uobičajene značajke

Struktura proteina je studirao dugo vremena, a njihova analiza primarna struktura omogućila nam je da se neke generalizacije. Za veći broj proteina, karakteriziranih prisustvom svih dvadeset aminokiselina, od kojih posebno velika glicin, alanin, asparaginsku kiselinu, glutamin i malo triptofan, arginin, metionin, histidin. Iznimke su samo nekoliko skupina proteina, kao što su histona. Oni su potrebni za DNK pakiranja i sadrže mnogo histidina.

Drugi generalizacija: bez uobičajenih uzoraka u aminokiselinama u izmjeni globularnih proteina. No, čak iu dalekoj biološke aktivnosti polipeptida su mali fragmenti istih molekula.

sekundarne strukture

Druga razina organizacije polipeptidnog lanca - je njegov prostorni položaj, koji je održavan vodikovih veza. Izlučuju a-uzvojnicu i p puta. Kruga dio je naredio struktura, takva područja nazivaju amorfni.

Alfa-heliks prirodnih proteina pravozakruchennaya. Bočni skupina aminokiselina u spirale uvijek okrenut prema van i nalazi se na suprotnim stranama svoje osi. Ako su nepolarne, tu je njihova grupiranja na jednoj strani helix dobiti luk, koji stvaraju uvjete za približavanje različitih spiralnih regija.

Beta-struko - vrlo izduženi heliks - nastoje ostati u molekuli proteina i oblikovane su susjedni i paralelni s neparalelnim P-nabrane slojeva.

Tercijarna struktura proteina

Treći stupanj organizacije molekula proteina - sklopivi spirale, nabora i amorfne područja u kompaktnom strukturi. To se događa zbog interakcije između bočnih lanaca samih monomera. Takve veze su podijeljeni u nekoliko vrsta:

• vodikove veze nastaju između polarnim radikalima;
• Hidrofobne - između nepolarnim R skupinama;
• elektrostatske privlačne sile (ionske veze) - među skupinama, troškove koji su suprotno;
• disulfidna mosta između - cistein ostataka.

Potonji tip veze (= S = S-) predstavlja kovalentnu interakcije. Disulfidnim vezama jačanje proteina, njihova struktura postaje stabilniji. No, prisutnost takvih veza ne mora nužno. Na primjer, cistein može biti vrlo malo u polipeptidni lanac, ili radikali su u blizini i ne može stvoriti „most”.

Četvrta razina organizacije

Kvartara struktura formirana, a ne sve proteine. Struktura proteina na četvrtom stupnju određen broj polipeptidnih lanaca (protomeri). Oni su međusobno povezani istim vezama kao i prethodni razini organizacije, osim disulfidnim mostovima. Molekula se sastoji od niza protomere, od kojih svaki ima svoj poseban (ili jednaki) tercijarnu strukturu.

Sve razine organizacije odrediti značajke koje će poslužiti da se protein. Struktura proteina na prvoj razini organizacije je vrlo precizno određuje njihove naknadne ulogu u stanice i organizma u cjelini.

Funkcije proteina

Teško je uopće zamisliti koliko je važna uloga proteina u staničnu aktivnost. Iznad smo pogledali njihove strukture. Funkcije proteina izravno ovise o njemu.

Izvođenje građevina (strukturni) funkciju, oni čine temelj bilo žive stanice citoplazmi. Ti polimeri su glavni materijal svih staničnih membrana, kada se sastoje u kompleksu s lipidima. To uključuje diobu stanica u odjeljaka od kojih svaki javljaju njihove reakcije. Činjenica da to zahtijeva svoje uvjete, posebno važnu ulogu pH vrijednosti medija za svaku od složenih staničnih procesa. Proteini izgraditi tanke zidove koji dijele ćeliju u tzv odjeljaka. No, fenomen se naziva kompartmentalizacija.

Katalitička funkcija je da regulira sve stanične reakcije. Svi enzimi podrijetla jednostavne ili složene proteine.

Bilo koje vrste organizama pokreta (mišićni rad, kretanje u staničnoj protoplazme, cilijarnog titranja u protozoa i t. D.) provodi proteina. Struktura proteina omogućuje im da se presele u obliku vlakana i prstenova. Funkcija transport je da su mnoge tvari transportira preko specifičnih proteina nosača stanične membrane.

Hormonska uloga ovih polimera je razumljivo odjednom: o strukturi brojnih hormona su proteini, kao što su inzulin, oksitocina.

Zamjena funkcija određuje tako da se proteini su u stanju formirati naslage. Na primjer, valgumin jaja, mlijeka kazein, proteini za skladištenje biljka sjeme - velik broj hranjivih tvari pohranjene u njemu.

Svi tetiva, zajednički jezični, kostur kosti, papci formirana proteina, što nas dovodi do drugog njihovih funkcija - podrška.

Proteinske molekule su receptori koji nose selektivno prepoznavanje određenih tvari. U toj ulozi, posebno poznat glikoproteini i lecitina.

Najvažniji faktori imuniteta - antitijela i podrijetlo dopuna sustava su bjelančevine. Na primjer, postupak koagulacije krvi se temelji na promjenama u fibrinogena proteina. Unutrašnje stijenke jednjaka i želuca su obložene sa zaštitnim slojem mukoznih proteina - Litsinija. Toksini su proteini podrijetlu. Temelj koža, zaštićena životinja tijelo je kolagen. Sve ove funkcije su zaštitni proteini.

Pa, posljednji u funkciji redu - regulacijska. Tu su proteini koji kontroliraju genoma rad. To jest, oni reguliraju transkripciju i translaciju.

Bez obzira na važnu ulogu odigrao niti proteine, struktura proteina je unriddled znanstvenici za dugo vremena. A sada su otvaranje novih načina za korištenje ovog znanja.