Formacija, Srednjoškolsko obrazovanje i škola
Koja je funkcija enzima protein? Enzimatska funkcija proteina: primjeri
Rad našeg tijela - vrlo složen proces u kojem milijuni stanica uključeni, tisuće različitih tvari. Ali postoji jedno područje koje je u potpunosti ovisi o specifičnim proteinima, bez kojih ljudski ili životinjski život bi bio potpuno nemoguće. Kao što ste vjerojatno pogodili, mi smo sada govorimo o enzima.
Budući da je temelj tih tvari su uglavnom proteini, onda oni mogu smatrati po njima. Ti bi trebao znati da je za prvi put enzimi su otkriveni u 30-ih godina 19. stoljeća, samo su znanstvenici trebalo više od jednog stoljeća, kako bi se došlo do manje-više ujednačene definiciji za njih. Pa što funkciju obavlja protein enzima? Na ovoj, kao i njihova struktura i reakcije primjera ćete naučiti iz ovog članka.
Morate shvatiti da je svaki protein ne može biti enzim, čak ni u teoriji. Globularnih proteina samo s može pokazivati katalitičku aktivnost u odnosu na druge organske spojeve. Kao i sa svim prirodnim spojevima iz ove klase, enzimi se sastoje od aminokiselinskih ostataka. Imajte na umu da je enzimska funkcija proteina (primjeri kojih će se u članku) mogu se obavljati samo one čiji molarna masa je manja od 5000.
Što je enzim, moderna definicija
Enzimi - jedan katalizator biološke podrijetla. Oni imaju sposobnost da ubrza reakciju, zbog bliskog kontakta između reaktanata (supstrati). Možemo reći da je enzimska funkcija proteina - proces neke kataliza biokemijskih reakcija koje su jedinstvene na živi organizam. Samo mali dio njih može se reproducirati u laboratoriju.
Koji su dijelovi enzima izravno uključeni u reakciji?
Imajte na umu da, u dodiru s podlogom ne uključuje cijelo tijelo enzima, ali samo mali dio od koji se zove aktivno mjesto. To je njihova glavna osobina komplementarnosti. Ovaj koncept podrazumijeva da je enzim je idealan za podlogu u obliku i njihovim fizičkim i kemijskim svojstvima. Možemo reći da je funkcija enzima u ovom slučaju je kako slijedi:
- Njihov voda silazi s površine ljuske.
- Postoji određena deformacija (polarizacija, na primjer).
- Nakon toga su raspoređeni na poseban način u prostoru, dok su bliže jedni drugima.
Ovi faktori dovode do ubrzanja reakcije. Sada, neka nas napraviti usporedbu između enzima i anorganskih katalizatora.
usporediti performanse | enzimi | anorganski katalizatori |
Ubrzanje reakcije naprijed i natrag | isto | isto |
Specifičnost (komplementarnost) | Namijenjeno samo za određenu vrstu materijala, visoka specifičnost | Može biti univerzalna, ubrzava nekoliko sličnih reakcija |
brzina odziva | Povećati intenzitet reakcije nekoliko milijuna puta | Ubrzanje u stotinama i tisućama puta |
Reakcijska topline | Reakcija ide na „ne” zbog potpune ili djelomične denaturacije proteina su uključeni u to | Kada grije, većina katalitičke reakcije puta ubrzana |
Kao što možete vidjeti, enzimsku funkciju proteina zahtijeva specifičnost. Sama po sebi će također dodati da su mnogi od tih proteina su također vrsta specifične. Jednostavno rečeno, ljudska enzimi jedva pogodna za zamorca.
Važne informacije o strukturi enzima
Kao i na razini srednjeg, pribor nju određuje pomoću dodatnih tipova veza koje se mogu pojaviti između tih aminokiselinskih ostataka. Ova veza je vodik, elektrostatički, hidrofobne i Van der Waalsove sile. Kao rezultat napetosti koje uzrokuju te veze u različitim dijelovima enzima proizvedene a-uzvojnicu, petlju i P-lance.
Tercijarni struktura je rezultat činjenice da je relativno veliki dio polipeptidnog lanca jednostavno odustati. Nastale vrpce su nazivaju domene. Konačno, konačno formiranje ove strukture se odvija tek nakon stabilne interakcije uspostavljena između različitih domena. To treba imati na umu da je formiranje domena se ide na potpuno neovisan način od drugih.
Neke karakteristike domena
Tipično, polipeptidni lanac od kojih su formirani, sastoji se od oko 150 aminokiselinskih ostataka. Kada domena u interakciji jedni s drugima, formirana globule. Budući da funkciju obavlja enzimskih aktivnih mjesta na temelju njih, trebaju shvatiti važnost ovog procesa.
Sama domena naznačena time, da je između aminokiselinskih ostataka u svojoj strukturi postoje brojne interakcije. Njihov broj je puno veći za one reakcija između samih domena. Dakle, šupljina između njih relativno „ranjive” na akcije raznih organskih otapala. Volumen od 20-30 kubične Angstroma koja odgovara više molekula vode. Različite domene često imaju potpuno jedinstven trodimenzionalnu strukturu, koja je povezana s obavljanjem potpuno različite funkcije.
aktivna mjesta
U pravilu, aktivni web stranice nalaze se isključivo između domena. Prema tome, svaki od njih ima vrlo važnu ulogu u toku reakcije. Zbog tog rasporeda domena naći znatnu fleksibilnost, mobilnost u području enzima. To je izuzetno važno, jer su funkcije enzimska se izvodi samo one spojeve koji se prikladno može mijenjati svoj prostorni položaj.
Između dužine polipeptida obveznica u tijelu enzima, i po tome kompleksnih funkcija koje su obavili, postoji izravna veza. Komplikacija ulogu i postignuto izradom aktivno mjesto u reakciji između katalitičke domene i zbog stvaranja potpuno nove domena.
Neki proteini, enzimi (primjeri - lisozima i glikogena), može uvelike varirati u veličini (129 i 842 aminokiselinskih ostataka, respektivno), ali reakcija je katalizirana cijepanje kemijskih veza istog tipa. Razlika je u tome što više masivni i veliki enzimi su mogli bolje kontrolirati svoj položaj u prostoru koji osigurava veću stabilnost i brzinu reakcije.
Glavna klasifikacija enzima
1. oksidoreduktaze. Funkcija enzima u ovom slučaju - poticanje redoks reakcija.
2. transferaza. Može obavljati podloge za prijenos između sljedećih skupina:
- Jedna ugljika jedinica.
- Ostaci aldehida i ketona.
- Acil i komponente glikozila.
- Alkil (kao izuzetak ne može podnijeti CH3) ostataka.
- Dušičnih baza.
- Grupe koje sadrže fosfor.
3. hidrolaze. U ovom slučaju, enzimatska funkcija za cijepanje proteina od sljedećih vrsta spojeva:
- Esteri.
- Glikozida.
- Esteri i tioesteri.
- Tip peptidnom vezom.
- Odnos vrsta CN (osim istog peptida).
4. liaze. Sposobni isključivanja grupa s naknadnim tvorbu dvostruke veze. Nadalje, može obavljati obrnuti proces: ulazak odabrane grupe do dvostruke veze.
5. izomeraze. U ovom slučaju, enzimatska funkcija proteina komplicira izomerne katalitičke reakcije. Ova skupina uključuje sljedeće enzime:
- Racemizira, epimerase.
- Tsistransizomerazy.
- Intermolekulame oksidoreduktaze.
- Intermolekulame transferaza.
- Intramolekulsko liaznim.
6. ligaze (inače poznat kao sintetaze). Oni se koriste za cijepanje ATP dok formiranja neke veze.
Ono što ostaje od enzima nakon interakcije s podlogom?
Često, enzim je protein kuglasti podrijetla, čiji je aktivni centar je predstavljen sa svojim istih aminokiselinskih ostataka. U svim drugim slučajevima, u središnjem dijelu čvrsto povezan s njim protetski grupe ili koenzima (ATP, na primjer), odnos je puno slabiji. Katalizator naziva holoenzim, a ostatak se, nakon uklanjanja nastalog ATP apoenzyme.
Tako je, prema ovom značajkom enzima razvrstane u sljedeće skupine:
- Jednostavno hidrolaze, liaznim i izomeraze koji uglavnom ne sadrže koenzim baze.
- Enzima proteina (primjeri - nekim transaminaza) sadrže protetske skupine (lipoična kiselina, na primjer). Ova skupina uključuje mnoge peroksidaze.
- Enizmy za koje je potrebna regeneracija koenzima. To uključuje kinaze, kao i većina oksidoreduktaze.
- Drugi katalizatori, sastav koji još nije u potpunosti razjašnjen.
Sve tvari koje su sastavni dio prve skupine, su naširoko koristi u prehrambenoj industriji. Svi ostali katalizatori zahtijevaju vrlo specifične uvjete za njegovu aktivaciju, pa rade samo u tijelu, ili u nekim laboratorijskim pokusima. Tako, funkcija enzimsku - to je vrlo specifična reakcija, koja se sastoji u stimuliranju (katalize) reakcije u pojedinim vrstama dobro definiranim uvjetima ljudskog ili životinjskog tijela.
Što se događa u aktivnom mjestu, ili zašto enzimi raditi tako učinkovito?
Vrste enzima specifičnost
To je apsolutna. U tom slučaju, specifičnost je prikazan samo jedan, strogo definirana vrsta enzima. Dakle, ureaza komunicira samo s ureom. S laktoza mlijekom ulazi u reakciju u svim uvjetima. To je ono funkciju obavlja proteina, enzima u tijelu.
Osim toga, grupa nije neuobičajeno apsolutna specifičnost. Kao što se može shvatiti iz naziva, u ovom slučaju je „osjetljivost” strogo klase organskih spojeva (esteri, uključujući kompleks alkohola ili aldehida). Na primjer, pepsin, koji je jedan od ključnih enzima u želucu, samo pokazuje specifičnost za hidrolizu peptidne veze. Alkohol dehidrogenaze interakciju isključivo alkohola i ne laktikodegidraza podijeljen ništa osim alfa-hidroksi kiselina.
To se događa i da je enzimska funkcije karakteristične za određene grupe spojeva, ali pod određenim uvjetima, enzimi mogu djelovati na sasvim drugačiji od njihovih glavnih „svrha” tvari. U tom slučaju, katalizator „teži” za određenu klasu tvari, ali pod određenim uvjetima može cijepati i drugi spojevi (ne nužno ekvivalent). Međutim, u ovom slučaju, reakcija će ići puno sporije.
Nadaleko poznat po sposobnosti tripsina da djeluje na peptidne veze, ali malo ljudi zna da je taj protein koji obavlja funkciju enzima u probavnom traktu, može dobro reagirati s različitim estera spojeva.
Konačno, tu je specifičnost optički. Ovi enzimi mogu biti u interakciji s raznim tvarima popis u potpunosti, ali samo pod uvjetom da imaju dobro definirane optička svojstva. Tako, enzimatska funkcija proteina u ovom slučaju je vrlo sličan princip djelovanja nije enzimi, katalizatori i anorganskog podrijetla.
Koji čimbenici određuju učinkovitost katalizu?
- koncentrirajući učinak.
- učinak prostorne orijentacije.
- Svestranost aktivne reakcije centra.
Općenito, učinak koncentracije tvari ne razlikuje od one u anorganskih katalitičke reakcije. U tom slučaju, koncentracija takvog supstrata, koji je nekoliko puta veći nego kod sličnog vrijednosti za sve ostalog volumen otopine u aktivnom središtu. U reakcijskom centru selektivno sortira molekula tvari koja mora reagirati jedni s drugima. Nije teško pogoditi da je taj učinak dovodi do povećanja kemijske reakcije stopa nekoliko redova veličine.
Kada je standardni kemijski proces odvija, to je vrlo važno, što je dio molekula koje međusobno djeluju će se sudaraju jedni s drugima. Jednostavno rečeno, tvar molekule u trenutku sudara mora biti strogo orijentirana u odnosu na drugu. S obzirom na činjenicu da se izvodi pod prisilom, tada su uključeni svi dijelovi su raspoređeni u određenom redu, reakcija se ubrzava pomoću kataliza oko tri nalozima takve strane na aktivnom mjestu enzima.
Pod multifunkcionalnosti u ovom slučaju to se odnosi na imovinu svih komponenti aktivnog mjesta u isto vrijeme (ili strogo koordinirane) djeluje na molekule „tretiran” tvar. Pri čemu je jedna (molekula) ne samo da je prikladno fiksna u prostoru (vidjeti. Gore), ali i uvelike mijenja svoje karakteristike. Sve to zajedno dovodi do činjenice da je enzim postaje mnogo lakše djelovati na podlogu po potrebi.
Similar articles
Trending Now