Denaturacije proteina

Konformacija (strukture) u peptidni lanac se određuje i jedinstven je za svaki protein. U posebnim uvjetima je razmak veći broj veza koji stabiliziraju prostornu strukturu spoja molekule. Kao rezultat toga, razmak potpuno cijela molekula (ili njegov bitan dio) poprima oblik nasumičnu zavojnicu. Ovaj proces se naziva „denaturiranje”. Ova promjena može potaknuti toplinu iz šezdeset do osamdeset stupnjeva. Tako, svaka molekula, dobivena razlika može razlikovati u konformaciji od druge.

Denaturacije proteina odvija se pod utjecajem bilo kakvih sredstava koja mogu uništiti ne-kovalentnih veza. Ovaj proces se može dogoditi u alkalnim ili kiselim uvjetima, na površini dijela faze, pod djelovanjem nekih organskih spojeva (fenoli, alkohola i dr.) denaturacije proteina može se provesti pod utjecajem gvanidinijevog klorida ili urea. Navedeni agensi dobije slabe veze (hidrofobne, ionska, vodik) s karbonilnom ili amino skupinama na okosnicu peptida s brojem skupina aminokiselinskih ostataka, zamjenom vlastitih proteina dostupan vodikove veze u molekuli. Kao rezultat toga, dođe do promjene u sekundarne i tercijarne strukture.

Otpornost na denaturirajućih sredstava uglavnom ovisi o prisutnosti u molekuli proteina spojeva disulfidnim vezama. inhibitor tripsina ima tri veze S - S. Pod uvjetom oporavka denaturacije proteina javlja bez druge utjecaje. Ako se nakon toga stavi u vezu uvjetima gdje se oksidacija provodi SH-skupine cistein i formiranje disulfidne veze, izvorni konformacija je obnovljena. Prisutnost samo jednog disulfidnom vezom značajno povećava stabilnost prostornu strukturu.

denaturacije proteina, obično uz smanjenje topljivosti. Uz to često talog. Javlja se u obliku „zgrušane proteina.” Pri visokim koncentracijama spojeva u otopini „koagulacija” prolazi cijelu otopinu, kao što je, na primjer, to se događa kad vrenja jaja. Kada denaturacije proteina gubi svoju biološku aktivnost. Ovaj princip se temelji upotrebu karbolne kiseline (fenol vodena otopina) kao antiseptik tvari.

Nestabilnost prostorne strukture, visoka vjerojatnost neuspjeha pod utjecajem raznih agenata znatno je teško izdvojiti i istraživanja proteina. Također je stvorio neke probleme kada se koriste spojevi u medicini i industriji.

Ako denaturacije proteina je provedeno izlaganjem visokim temperaturama, polagano hlađenje odvija u određenim uvjetima proces renativatsii - oporavak native (Original) konformaciju. Ta činjenica pokazuje da se polaganje peptidni lanac u skladu s primarnom strukturom.

Formiranje prirodnu konformaciju (izvornog položaja) je spontani proces. Drugim riječima, ovaj aranžman odgovara minimalnoj količini slobodne energije sadržane u molekuli. Može se, kao rezultat se zaključiti da je prostorna struktura spoja je kodiran u sekvenci amino kiselina peptida lanaca. To pak znači da su svi polipeptidi srodni alternaciji aminokiselina (npr mioglobinovye peptidni nizovi), će identičnu strukturu.

Proteini mogu biti značajne razlike u primarnoj strukturi, čak i ako malo ili potpuno identične u konformaciji.